Свободно-радикальное окисление белков: методологические аспекты количественной оценки окислительной модификации по реакции с 2,4-динитрофенилгидразином

1.    Баврина А.П., Монич В.А., Малиновская С.Л. и др. Влияние низкоинтенсивного красного света на свободнорадикальное окисление после облучения мощным лазером // Естественные и математические науки в современном мире. — 2013. — № 12. — с. 149—158.
2.    Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. — М.: Мед, 1998. — с. 314—316.
3.    Болотских В.И., Черных Ю.Н., Макеева А.В., Цветикова Л.Н. Динамика показателей оксидативного стресса у больных ХОБЛ с сопутствующей ИБС на фоне комплексного лечения с применением низкоинтенсивного лазерного излучения и триметазидина // Международный журнал прикладных и фундаментальных исследований. — 2013. — № 10-2. — с. 157—160.
4.    Вьюшина А.В., Герасимова И.Г., Флеров М.А. Перекисное окисление белков в сыворотке крови у перинатально стрессированных крыс // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. — 2004. — Т. 138. — № 7. — с. 41—44.
5.    Давыдов В.В., Захарченко И.В., Овсянников В.Г. Особенности свободно-радикальных процессов в печени взрослых и старых крыс при стрессе // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. — 2004. — Т. 137. — № 2. — с. 160—163.
6.    Досон Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика. — М.: Мир, 1991. — с. 39—50.
7.    Дубинина Е.Е., Бурмистров С.О., Ходов Д.А., Поротов И.Г. Окислительная модификация белков сыворотки крови человека, метод ее определения // Вопросы медицинской химии. — 1995. — № 1. — с. 24—26.
8.    Дубинина Е.Е., Гавронская С.В., Кузьмин Е.В. И др. Окислительная модификация белков: окисление триптофана и образование битирозина в очищенных белках с использованием системы Фентона // Биохимия. — 2002. — Т. 67. — № 3. — с. 413—421.
9.    Ильясова В.Б., Азизова О.А., Каюшин Л.П. Фотосенсибилизированное образование свободных радикалов в пептидной группе // Биофизика. — 1971. — Т. 16. — Вып. 1. — с. 11—18.
10.    Коробейникова Э.Н., Кудревич Ю.В., Яшина Л.М. Окислительная модификация белков сыворотки крови у больных ишемической болезнью сердца и гипертонической болезнью с диспротеинемией и без нее // Клиническая лабораторная диагностика. — 2006. — № 4. — с. 22—24.
11.    Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека в двух томах. Т. 1. — М.: Мир, 1993. — с. 118—126.
12.    Меньшиков В.В.. Делекторская Н.Н., Золотницкая О.П. и др. Лабораторные методы исследования в клинике. — М.: Медицина, 1987. — с. 198—199.
13.    Муравлева Л.Е. Молотов-Лучанский В.Б. Клюев Д.А. и др. Окислительная модификация белков: проблемы и перспективы исследования // Фундаментальные исследования. — 2010. — № 1. — с. 74—78.
14.    Мурика М.А., Чудина Н.А., Рощупкин Д.Н. и др. Зависимость действия хлораминовых производных аминокислот от их структуры и окислительной способности на агрегацию тромбоцитов // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. — 2004. — Т. 138. — № 12. — с. 632—364.
15.    Перевозкина М.Г. Кинетические модели для тестирования антиоксидантов // Естественные и математические науки в современном мире. — 2013. — № 9. — с. 75—101.
16.    Потапов В.М., Чертков И.Н. Строение и свойства органических веществ. — М.: Просвещение, 1972. — с. 118.
17.    Рябов Г.А., Азизов Ю.М., Дорохов С.И. и др. Окислительная модификация белков плазмы крови у больных в критических состояниях // Анестезиология и реаниматология. — 2000. — № 2. — с. 72—75.
18.    Чанг Р. Физическая химия с приложениями к биологическим системам. — М.: Мир, 1980. — с. 223.
19.    Шаронов Б.П., Говорова Н.Ю., Лызлова С.Н. Антиокислительные свойства и деградация белков сыворотки активными формами кислорода, генерируемыми стимулированными нейтрофилами // Биохимия. — 1988. — Т. 53. — Вып. 5. — с. 816—824.
20.    Alexandre T. Rotta, Bjorn Gunnarsson, Lynn J. Hernan et al. Partial liquid ventilation with perflubron attenuates in vivo oxidative damage to proteins and lipids // Critical care medicine. — 2000. — Vol. 28, № 1. — P. 202—209.
21.    Chi Ming Wong, Lucia Marcocci, Lingling Liu, Y.J. Suzuki Cell signaling by protein carbonylation and decarbonylation // Antioxidants and redox signaling. — 2010. — Vol. 12, № 3. — P. 393—404.
22.    DiMarco T., Giulivi C. Current analytical methods for the detection of dityrosine, a biomarker of oxidative stress, in biological samples. // Mass Spectrom. Rev. — 2007. — Vol. 26, № 1. — P. 108—120.
23.    Fagan J.M., Ganguly M., Stockman H. et al. Posttranslational modifications of cardiac and skeletal muscle proteins by reactive oxygen species after burn injury in the rat // Ann. Surg. — 1999. — Vol. 229, № 1. — P. 106—114.
24.    Harman D. Aging: a theory based on free radical and radiation chemistry / D. Harman // J. Gerontol. — 1956. — N 11. — P. 298—300.
25.    Lamb N.J., Gutteridge J.M., Baker C. Oxidative damage to proteins of bronchoalveolar lavage fluide in patients with acute respiratory distress syndrome: Evidance for neutrophil-mediated hydroxylation, nitration and chlorination // Critical care medicine. — 1999. — Vol. 27, № 9. — P. 1738—1745.