канд. мед. наук, доцент, Северо-Западный государственный медицинский университет им. И.И. Мечникова, 195067, Россия, г. Санкт-Петербург, пр. Пискаревский, д. 47
Исследование активности антиапоптотического белка Bcl-2 у детей, больных детским церебральным параличом
АННОТАЦИЯ
Изучение роли антиапоптотических белков в развитии и течении ДЦП может помочь раскрыть звенья патогенеза этого резидуального неврологического заболевания. Проведено клинико-лабораторное обследование 60 детей, больных ДЦП. Выявлено, что у детей, больных ДЦП со спастическими формами паралича , уровень белка Bcl-2 был достоверно выше, чем в контрольной группе.
ABSTRACT
Identification of a role of antiapoptotic proteins in development and clinical course of cerebral palsy can help to discover pathogenesis links of this residual neurologic disease. Clinical-laboratory examination of 60 children with cerebral palsy was performed. The level of Bcl-2 protein in children with cerebral palsy with spastic forms of paralysis was definitely higher than in control group.
Список литературы:
1. Айзатулина Д.В. Активность процессов свободнорадикального окисления у детей, больных детским церебральным параличом / Д.В. Айзатулина, Д.Д. Гайнетдинова // сб. матер. «IV Балтийский Конгресс по детской неврологии». — СПб.: Изд-во «Человек и его здоровье», 2013. — с. 6—7.
2. Меньщикова Е.Б., Данкин В.З., Зенков Н.К. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. — М.: Фирма «Слово», 2006. — 556 с.
3. Орлова Е.В. Роль регуляторных белков апоптоза / Е.В. Орлова, И.А. Костанян, В.П. Панов // Химико-фармацевтический журнал. — 2005. — Т. 39, № 12. — C. 3—8.
4. Райхлин Н.Т. Регуляция апоптоза в физиологических условиях и в опухолях / Н.Т. Рахлин, Н.А. Рахлин // Вопросы онкологии. — 2002. — № 48 (2). — C. 159—171.
5. Фаллер Д.М., Шилдс Д. Молекулярная биология клетки. — М.: Изд-во БИНОМ, 2006. — 256 с.
6. Abdel-Fatah T. Bcl2 as a surrogate prognostic and predictive marker in triple-negative breast cancer / Т. Abdel-Fatah, Р. Dickinson, Р. Moseley // J. Clin. Oncol. — 2011. — № 29 (suppl.). — Р. 1024—1035.
7. Bedner E. Li X. Translocation of Bax to mitochondria during apoptosis measured by laser scanning cytometry / E. Li X. Bedner, [et al.] // Cytometry. — 2008.— № 41. — Р. 83—88.
8. Callagy G. Bcl-2 Is a prognostic marker in breast cancer independently of the nottingham prognostic index / G. Callagy [et al.] // Clin. Cancer. Res.— 2006. — № 12 (8). — Р. 68—75.
9. Frenzel А. Bcl2 family proteins in carcinogenesis and the treatment of cancer / A. Frenzel, F. Grespi, W. Chmelewskij, A. Villunger // Apoptosis. — 2009. — № 14 (4). — Р. 84—96.
10. Gupta S., Hastak K., Afag F. Essential role of caspases in epigallocatechin-3-gallate-mediated inhibition of nuclear factor kappa B and induction of apoptosis / S. Gupta, K. Hastak, F. Afag // Oncogene. — 2004. — № 23 (14). — Р. 2507—2522.
11. Hong C., Firestone G.L., Bjeldanes L.F. Bcl-2 family-mediated apoptotic effects of 3,3’-diindolylmethane (DIM) in human breast cancer cells / C. Hong, G.L. Firestone, L.F. Bjeldanes // Biochem. Pharmacol. — 2002.— № 63 (6). — Р. 1085—1097.
12. LaCasse E.C. The inhibitors of apoptosis (IAPs) and their emerging role in cancer / E.C. LaCasse, [et al.] // J. Oncogene. — 2004. — V. 17. — Р. 3247—3259.
13. Laulier C. Bcl-2 inhibits nuclear homologous recombination by localizing BRCA1 to the endomembranes / C. Laulier, A. Barascu, J. Guirouilh-Barbat, G. Pennarun, C. Le Chalony, F. Chevalier [et al.] // Cancer Res.— 2011. — № 71 (10). — Р. 598—602.
References:
1. Aizatulina D.V. The activity of free radical oxidation in children with cerebral palsy. sb. mater. «IV Baltiiskii Kongress po detskoi nevrologii». [Collection of materials of «IV Baltic Congress of Pediatric Neurology"], St. Petersburg, «Chelovek i ego zdorov'e» Publ., 2013. pp. 6—7 (In Russian).
2. Men'shchikova E.B., Dankin V.Z., Zenkov N.K. Oxidative stress. Pro-oxidants and antioxidants. Moscow, Firma «Slovo» Publ., 2006. 556 p. (In Russian).
3. Orlova E.V. The role of apoptosis regulatory proteins. Khimiko-farmatsevticheskii zhurnal. [Pharmaceutical chemistry journal], 2005, vol. 39, no. 12, pp. 3—8 (In Russian).
4. Raikhlin N.T. Regulation of apoptosis in physiological conditions and in tumors. Voprosy onkologii. [Questions of oncology], 2002, no. 48 (2), pp. 159—171 (In Russian).
5. Faller D.M., Shilds D. Molecular biology of the cell. Moscow, BINOM Publ., 2006. 256 p. (In Russian).
6. Abdel-Fatah Т., Dickinson Р., Moseley Р. Abdel-Fatah T. Bcl2 as a surrogate prognostic and predictive marker in triple-negative breast cancer. J. Clin. Oncol., 2011, no. 29 (suppl.), pp. 1024—1035 (In Russian).
7. Bedner E. Li X. Translocation of Bax to mitochondria during apoptosis measured by laser scanning cytometry. Cytometry, 2008, no. 41, pp. 83—88.
8. Callagy G. Bcl-2 Is a prognostic marker in breast cancer independently of the nottingham prognostic index. Clin. Cancer. Res., 2006, no. 12 (8), pp. 68—75.
9. Frenzel А. Bcl2 family proteins in carcinogenesis and the treatment of cancer. Apoptosis, 2009, no. 14 (4), pp. 84—96.
10. Gupta S., Hastak K., Afag F. Essential role of caspases in epigallocatechin-3-gallate-mediated inhibition of nuclear factor kappa B and induction of apoptosis. Oncogene, 2004, no. 23 (14), pp. 2507—2522.
11. Hong C., Firestone G.L., Bjeldanes L.F. Bcl-2 family-mediated apoptotic effects of 3,3’-diindolylmethane (DIM) in human breast cancer cells. Biochem. Pharmacol., 2002, no. 63 (6), pp. 1085—1097.
12. LaCasse E.C. The inhibitors of apoptosis (IAPs) and their emerging role in cancer. J. Oncogene, 2004, vol. 17, pp. 3247—3259.
13. Laulier C. Bcl-2 inhibits nuclear homologous recombination by localizing BRCA1 to the endomembranes. Cancer Res., 2011, no. 71 (10), pp. 598—602.